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骨關節炎:關節軟骨如何排列?

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最近審查:01.06.2018
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正常關節軟骨具有兩個主要功能:機械應力期間通過變形吸收壓力,並確保關節表面的平滑性,這使您在關節中移動時可以減少摩擦。這由關節軟骨的獨特結構來保證,關節軟骨由浸泡在細胞外基質(ECM)中的軟骨組成。

成人的正常關節軟骨可以分成若干層或區域:表面或切向區,過渡區,深層或徑向區和鈣化區。表面和過渡區之間的層,特別是過渡區和深層之間的層沒有明確的界限。未鈣化和鈣化關節軟骨之間的連接稱為“波浪邊界” - 這是通過對脫鈣組織染色確定的線。軟骨鈣化區在新月體總高度中的比例相對恆定(6-8%)。關節軟骨的總厚度(包括鈣化軟骨區)根據關節表面的某個區域的負載和關節的類型而變化。軟骨下骨中的間歇靜水壓力在維持軟骨的正常結構,減緩骨化方面起著重要作用。

軟骨細胞構成總組織質量的約2-3%; 在表面(切向)區,它們沿著深處(徑向)區 - 垂直於軟骨表面; 在過渡區,軟骨細胞形成分散在整個基質中的2-4個細胞的組。取決於關節軟骨的面積,軟骨細胞位置的密度是變化的 - 表面區域中的最高細胞密度,鈣化的最低細胞密度。此外,細胞分佈的密度因關節而異,它與軟骨的厚度和相應部位所經受的負荷成反比。

最表面定位的軟骨細胞是圓盤形的並且在切向區域中形成位於基質窄條下方的若干層細胞; 該區域深處的細胞往往具有更多不均勻的輪廓。在過渡區,軟骨細胞具有球形,有時它們合併成分散在基質中的小組。深部軟骨細胞形狀主要為橢圓形,分為徑向排列的2-6個細胞鏈。在鈣化區,它們的分配更加節制; 其中一些是壞死的,儘管大多數是可行的。細胞被未鈣化的基質包圍,細胞間隙被鈣化。

因此,人體關節軟骨由水合ECM和浸入其中的細胞構成,其構成總組織體積的2-3%。由於軟骨組織不具有血液和淋巴管,因此細胞之間的相互作用,營養物質的輸送,代謝產物的去除通過ECM擴散進行。儘管代謝軟骨細胞非常活躍,但它們在成年人中通常不會分裂。軟骨細胞存在於無氧環境中,相信它們的代謝主要是厭氧的。

每個軟骨細胞被認為是獨立的軟骨代謝單位,與鄰近的細胞分離,但負責在給定細胞附近生成VKM元件並維持其組成。

所述VCR發出三個部分,每一個都具有獨特的形態結構和具體的生物化學組成。VCR直接相鄰kbazalnoy軟骨膜,被稱為細胞外週,ililakunarnym,矩陣。它的特點是通過與CD44樣受體蛋白聚醣聚集體的高相關的細胞相互作用透明質酸含量,相對缺乏組織的膠原纖維。直接與細胞外基質領土或囊,其由相交的纖維狀膠原組成的網絡,它封裝在單個細胞,或(有時)的基團形成hondron細胞,並有可能為細胞提供特殊的機械支撐件的基體接觸。與由富含微絲許多胞質突起,並通過特定的基質分子,如CD44-ankorin和podobnye受體實現莢膜聯繫的軟骨細胞基質。最大和從基底膜最遠程ECM分離軟骨細胞 - 包含膠原原纖維和蛋白聚醣的最大數量的領土間基質。

在成人的關節軟骨中比在未成熟的關節軟骨中更清楚地描述了ECM對各部門的劃分。每個科室的相對大小不僅在不同的關節中,而且在相同的軟骨內也不相同。每個軟骨細胞產生一個圍繞它的基質。提交的研究成熟對其細胞周圍和領土矩陣軟骨進行活性代謝控制的軟骨細胞活性較低控制領土間矩陣,其可以是代謝“惰性”。

正如前面提到的那樣,關節軟骨主要由廣泛ECM,合成和軟骨細胞調節的。組織大分子和它們的濃度在整個生命有所不同,以滿足不斷變化的功能需求。然而,目前還不清楚:細胞合成整個矩陣的同時或在一定的相位根據生理需要。大分子的濃度,它們之間的代謝平衡,限定接頭內的關節軟骨的關係和相互作用的生化特性,因此該功能。錄像機成人關節軟骨的主要成分是水,其被牢固地由包含膠原蛋白,蛋白聚醣和非膠原糖蛋白大分子的軟骨組織的特殊物理性質的方式連接在其中(總質量的65-70%)。

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軟骨的生化組成

膠原纖維由膠原纖維蛋白分子組成。在哺乳動物中,膠原蛋白的比例佔人體所有蛋白質的四分之一。膠原蛋白形成纖維狀元素(膠原纖維),由結構性亞基組成,稱為原膠原。原膠原分子具有形成三重螺旋的三條鏈。的原膠原分子的這樣的結構,以及膠原纖維中,當這些分子具有大約的長度的1/4的恆定偏移平行佈置在縱向方向上,並確保高彈性和在它們所在的組織的強度的結構。目前已知10種遺傳學上不同類型的膠原蛋白,其分子中α-鏈的化學結構和/或它們的集合是不同的。研究最多的前四種膠原蛋白能夠形成多達10種分子異構體。

膠原原纖維是大多數類型結締組織的細胞外空間的一部分,包括軟骨組織。內相交“纏結”其它更易溶的組分,例如蛋白聚醣,糖蛋白和組織特異性的蛋白質的不溶性膠原纖維的三維網絡; 有時它們與膠原蛋白元素共價結合。

原纖維中組織的膠原蛋白分子構成軟骨有機乾燥殘留物的約50%(10-20%的天然軟骨)。在成熟軟骨中,約90%的膠原蛋白是II型膠原蛋白,其僅在某些組織(例如,玻璃體,胚胎脊髓)中發現。II型膠原是指膠原分子的第一類(形成原纖維)。除了他之外,在膠原蛋白IX的成熟關節軟骨中,還發現XI型和少量VI型。膠原原纖維中IX型膠原纖維的相對含量從胎兒軟骨中的15%降至公牛成熟軟骨中的1%左右。

膠原蛋白I型的分子由三個相同的多肽a,(II)鏈組成,並以前膠原前體的形式合成和分泌。一旦現成的膠原蛋白分子釋放到細胞外空間中,它們就形成原纖維。在成熟的關節軟骨中,Ⅱ型膠原蛋白形成纖維狀拱廊,其中更多的“厚”分子位於組織的深層,更“薄” - 水平地位於表層。

在II型前膠原基因中,發現編碼富含半胱氨酸的N末端前肽的外顯子。該外顯子在成熟軟骨中不表達,但在發育的早期階段(軟骨前期)。由於該外顯子的存在,原膠原II型分子(II型A)比II型膠原蛋白更長。這種類型的前膠原蛋白的表達可能抑制了關節軟骨ECM中元素的積聚。它可能在軟骨病理學的發展中發揮作用(例如,不充分的修復反應,骨贅形成等)。

II型膠原原纖維網絡提供拉伸強度功能,並且是維持組織的體積和形狀所必需的。這種功能通過膠原分子之間的共價和交聯而得到增強。在VKM中,lysiloxidase酶從羥基化酶形成醛,然後轉化成多價氨基酸羥基 - 吡啶啉,其在鏈之間形成交聯。一方面,這種氨基酸的濃度隨著年齡增加而上升,然而,在成熟的軟骨中,它實際上不會改變。另一方面,在關節軟骨中,隨著年齡的增長,不同類型的交聯的濃度隨著年齡而增加,在沒有酶參與的情況下形成。

約10%的軟骨的總膠原蛋白的是所謂的次要膠原,這在很大程度上確定該織物的獨特功能。膠原IX型屬於III類分子korotkospiralnyh和唯一的組FACIT-膠原(原纖維相關的膠原蛋白與斷續三重 α-螺旋- 間斷的三螺旋的原纖維相關的膠原蛋白)。它由三個基因不同的鏈組成。其中之一-一個2 α-鏈-與硫酸軟骨素,這使得在同一時間蛋白聚醣分子同時糖基化。膠原IX型膠原的螺旋段,和II型表現出成熟和未成熟的gidroksipiridinovye交聯鍵之間。膠原IX還可以用作相鄰的膠原纖維之間的分子間-interfibrillyarny“連接器”(或橋)。IX膠原分子形成它們之間的交聯,這增加了三維纖維狀網絡的機械穩定性和暴露於酶保護它。它們還提供抗變形能力,限製網絡內蛋白多醣的膨脹。也陰離子CS-鏈IX膠原分子中含有陽離子性域通知原纖維大的充電,並與其他基質大分子相互作用的傾向。

膠原蛋白XI類型僅佔膠原總質量的2-3%。它屬於膠原蛋白的第一類(形成原纖維),由三個不同的α鏈組成。與II型和IX型膠原一起,X型膠原蛋白形成關節軟骨的雜合纖維。在免疫電子顯微鏡的幫助下發現II型膠原蛋白纖維內膠原XI型的分子。也許他們組織II型膠原蛋白分子,控制原纖維的橫向生長並確定異型膠原原纖維的直徑。此外,膠原蛋白XI參與交聯的形成,但即使在成熟軟骨中,橫向鍵仍以未成熟的二價酮胺形式存在。

在關節軟骨中發現少量類型VI膠原,短鏈分子III類的另一代表。VI型膠原蛋白形成各種微原纖維,並且可能集中在軟骨的基質中。

蛋白聚醣是至少一個糖胺聚醣鏈共價連接的蛋白質。蛋白多醣屬於最複雜的生物大分子之一。最廣泛的蛋白聚醣存在於軟骨VKM中。在膠原纖維網絡內“纏結”,親水性蛋白聚醣實現它們的主要功能 - 它們通知軟骨可逆性變形的能力。據信,蛋白聚醣執行許多其他功能,其實質並不完全清楚。

聚集蛋白聚醣是關節軟骨的主要蛋白聚醣:它約佔組織中蛋白聚醣總量的90%。其230kD的核心蛋白被許多共價連接的糖胺聚醣鏈以及N端和C端寡糖糖基化。

關節軟骨的糖胺聚醣鏈,它們構成總重量大分子的約90% - 硫酸角質素(表示來自硫酸化二糖的N- atsetilglyukozamingalaktoza多硫酸化部分和其他的單糖殘基,如唾液酸的序列)和硫酸軟骨素(表示從該序列N-乙酰半乳糖,葡糖醛酸,硫酸酯的二糖中,每個連接到第四或到N atsetilg的第六個碳原子 乳糖胺)。

聚集蛋白聚醣核心蛋白包含三個球狀(G1,G2,G3)球間兩(E1和E2)域小時。N-末端部分包括G, -和G2-域分離的為21nm E1段長度。C3-域位於C-末端,選自G分離2長(約260nm)E2段承載的約15-25硫酸角質素鏈和O-連接的寡糖超過100硫酸軟骨素鏈。N-連接的發現主要是內G1-和C2結構域以及E1-段,以及靠近對於g寡糖3 -regiona。糖胺聚醣被分為兩個區域:最擴展(所謂的區域富含硫酸軟骨素)鏈包含硫酸軟骨素和硫酸角質素寡聚鏈的約50%。地區豐富的硫酸角質素,定位到E 2 -segmente近G1域之前富含硫酸軟骨素的區域。聚集蛋白聚醣分子還包含磷酸酯,主要定位在該硫酸軟骨素鏈附接至核心蛋白木糖殘基; 它們也在核心蛋白的絲氨酸殘基上發現。

的C C末端片段3結構域vysokogomologichen凝集素,蛋白多醣,由此分子可通過與某些烴結構結合被記錄在ECM。

在最近的研究中,觀察到編碼G 3內的EGF樣(表皮生長因子)亞結構域的外顯子。使用抗EGF多克隆抗體,EGF樣表位定位在人關節軟骨聚集體中68kD的肽內。但是,其職能需要澄清。該亞結構域也在控制淋巴細胞遷移的粘附分子的結構中發現。只有約三分之一從成熟的人關節軟骨中分離的聚集蛋白聚醣分子的含有完整的C ^ 3的結構域; 可能這是由於在ECM中,聚集蛋白聚醣分子可以通過酶途徑減小。分裂片段的進一步命運和功能是未知的。

作為主要的功能段是聚集蛋白聚醣分子glikozaminoglikannesuschyë 2 -段。富含硫酸角質素的部位含有氨基酸脯氨酸,絲氨酸和蘇氨酸。大多數絲氨酸和蘇氨酸殘基被N-乙酰半乳糖胺殘基O-糖基化,它們引發嵌入硫酸角質素鏈中的一些寡糖的合成,從而延長它們。其餘的E 2區段含有超過100個絲氨酸 - 甘氨酸序列,其中該系列在硫酸軟骨素鏈開始時提供與木糖基殘基的連接。典型地,和軟骨素-6-硫酸鹽和軟骨素-4-硫酸鹽的比率相同的蛋白多醣分子中同時存在的變化取決於人的軟骨和年齡的本地化。

人類關節軟骨基質中聚集蛋白聚醣分子的結構在成熟和老化過程中經歷了許多變化。衰老相關的變化包括由於硫酸軟骨素的平均鍊長的變化,硫酸角質素鏈的數量和長度的增加導致的流體動力學尺寸的減小。聚集蛋白聚醣分子中的許多變化也經歷蛋白水解酶(例如,聚集蛋白聚醣酶和溶基質蛋白)對核心蛋白的作用。這導致聚集蛋白聚醣分子核心蛋白的平均長度逐漸降低。

聚集蛋白聚醣分子由軟骨細胞合成並分泌到ECM中,在那裡它們形成由結合蛋白分子穩定的聚集體。這種聚集包括葡萄醣醛酸長絲與近200個聚集蛋白聚醣和結合蛋白分子之間高度特異的非共價和合作相互作用。葡萄醣醛酸是具有大分子量的細胞外非磺化直鏈糖胺聚醣,由許多順序結合的N-乙酰葡糖胺和葡醣醛酸分子組成。聚集蛋白聚醣的G1結構域的偶聯環可逆地與五個連續排列的透明質酸二糖相互作用。含有相似(高同源)配對環的結合蛋白與C1結構域和透明質酸分子相互作用並穩定聚集體的結構。C1-結構域 - 透明質酸結合蛋白複合物形成高度穩定的相互作用,其保護G1結構域和結合蛋白免受蛋白水解酶的作用。鑑定出兩種分子量為40-50kD的結合蛋白分子; 它們在糖基化程度上彼此不同。在透明質酸 - 聚集蛋白聚醣結合位點僅存在一個結合蛋白分子。第三個較小的結合蛋白分子由較大的蛋白質通過蛋白水解切割形成。

大約200個聚集蛋白聚醣分子可以與一個透明質酸分子結合形成長度為8μm的聚集體。由細胞外週和領土分裂聚集體的細胞相關矩陣通過結合(經由螺紋透明質酸)與細胞膜上的SD44樣受體保留它們與細胞的關係。

ECM中聚集體的形成是一個複雜的過程。新合成的聚集蛋白聚醣分子不能立即表現出與透明質酸結合的能力。這可以作為調節機制,允許新合成的分子在被固定到大的聚集體中之前到達基質的交感區。通過與透明質酸相互作用能夠形成聚集體的新合成的聚集蛋白聚醣分子和結合蛋白的數量隨著年齡顯著降低。另外,隨著年齡的增長,從人的關節軟骨中分離的聚集體的尺寸顯著減小。這部分是由於透明質酸和聚集蛋白聚醣分子分子平均長度的減少。

關節軟骨有兩種聚集體。60 S,所述第二類型的聚集體(快速建立“superagregatov”) - - 第一類的聚集體的平均尺寸為120 S.後者的不同蛋白的豐度分子粘合劑。這些超級聚集體的存在可能在組織的功能中起重要作用; 組織修復後的關節軟骨的中間層的肢體的固定化中找到受影響的骨關節炎關節更高濃度的過程中,它們的尺寸在疾病的早期階段都大大降低。

除了聚集蛋白聚醣之外,關節軟骨還含有許多較小的蛋白聚醣。Biglikan和decorin,帶有硫酸皮膚素的分子的分子量分別約為100和70kD; 它們的核心蛋白質的質量約為30kD。

人類糖鏈蛋白聚醣分子的關節軟骨包含兩條鏈的硫酸皮膚素,而更頻繁出現的核心蛋白聚醣 - 唯一的一個。這些分子僅在關節軟骨的蛋白聚醣的一小部分,但它們也可以有很多,以及蛋白聚醣的大聚集體。小蛋白聚醣與在ECM等大分子物質,包括膠原纖維,纖維連接蛋白,生長因子,和別人交流。核心蛋白多醣原本局部膠原纖維的表面上,抑制膠原纖維形成。桿牢固地保持蛋白質纖連蛋白的細胞結合結構域,從而抑制可能後者的細胞表面受體(整合素)結合。由於這樣的事實,這兩個核心蛋白聚醣和糖鏈蛋白聚醣結合於纖連蛋白和抑制細胞粘附和遷移,以及血栓形成,所以能抑制組織修復過程。

關節軟骨纖調蛋白是一種分子量為50-65kD的蛋白多醣,與膠原原纖維有關。它的核心蛋白,與裝飾和比卡那的核心蛋白同源,含有大量的酪氨酸硫酸鹽殘基。纖維調節素的這種糖基化形式(以前稱為59kD基質蛋白)可以參與調節膠原纖維結構的形成和維持。Fibromodulin和decorin位於膠原纖維的表面。因此,如前所述,原纖維直徑的增加應該先選擇性去除這些蛋白多醣(以及IX型膠原蛋白)。

關節軟骨在VKM中含有許多蛋白質,它們不屬於蛋白聚醣或膠原蛋白。它們與其他大分子相互作用形成大多數VKM分子被摻入的網絡。

Anchorin是一種質量為34 kD的蛋白質,位於軟骨細胞表面和細胞膜上,介導細胞與基質之間的相互作用。由於其對II型膠原蛋白具有高親和力,它可以作為機械感受器,其傳遞關於軟骨細胞原纖維壓力變化的信號。

纖連蛋白是大多數軟骨組織的成分,與血漿中的纖連蛋白略有不同。建議纖連蛋白通過與細胞膜和其他基質組分如II型膠原蛋白和血小板反應蛋白相互作用來促進基質的整合。纖連蛋白片段負面影響軟骨細胞的代謝 - 抑制聚集蛋白聚醣的合成,刺激分解代謝過程。在骨關節病患者的關節液中,發現高濃度的纖連蛋白片段,因此它們可以在晚期參與疾病的發病機制。可能與軟骨細胞受體結合的其他基質分子片段也具有相同的作用。

作為血小板反應蛋白超家族成員的軟骨寡聚基質蛋白(OMPC)是具有5個相同亞基的五聚體,分子量約為83kD。它們在關節軟骨中大量存在,特別是在生長組織中的增殖細胞層中。因此,OMPCH也許參與細胞生長的調節。在低得多的濃度下,它們存在於成熟關節軟骨的ECM中。基質蛋白質也被稱為:

  • 對軟骨細胞具有高親和力的基礎基質蛋白(36kD)可以介導細胞在ECM中的相互作用,例如在組織重構過程中;
  • GP-39(39kD)在關節軟骨的表層和滑膜中表達(其功能未知);
  • 21kD蛋白質由肥大的軟骨細胞合成,與X型膠原蛋白相互作用,可在“波浪線”區域發揮作用。

此外,很明顯,軟骨細胞表達的軟骨發育的某些階段,在病理條件下的小非聚集蛋白聚醣非糖基化形式,但其具體功能目前正在研究。

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關節軟骨的功能特性

聚集蛋白聚醣的分子使關節軟骨具有經歷可逆變形的能力。它們表現出細胞外空間的特定相互作用,無疑在ECM的組織,結構和功能中起著重要作用。在軟骨組織中,聚集分子達到100mg / ml的濃度。在軟骨中,Aggregan分子被壓縮到它們在溶液中佔據的體積的20%。由膠原纖維形成的三維網絡將其特徵形狀通知組織,並防止蛋白聚醣體積的增加。在膠原蛋白網絡內部,不動蛋白聚醣攜帶大的負電荷(含有大量陰離子基團),其允許與組織間液的移動陽離子基團相互作用。與水相互作用,蛋白多醣提供了所謂的溶脹壓力,其被膠原蛋白網絡抵消。

ECM中水的存在非常重要。水決定組織的體積; 與蛋白多醣相關,它提供抗壓縮性。另外,水提供了ECM中分子和擴散的傳輸。固定在組織中的大蛋白聚醣上的高負電荷產生“排除體積效應”。內部濃縮的蛋白多醣溶液的孔徑很小,以至於大球形蛋白向組織中的擴散受到嚴重限制。VKM排斥小的帶負電的(例如氯離子)和大的(例如白蛋白和免疫球蛋白)蛋白質。膠原原纖維和蛋白多醣密集網絡內的細胞大小僅與一些無機分子(例如,鈉和鉀,而不是鈣)的大小相稱。

在VKM中,膠原纖維中存在一定量的水。軟骨的物理化學和生物力學性質決定了纖維外間隙。纖維狀空間中的含水量取決於纖維外空間中蛋白多醣的濃度並且隨著後者濃度的降低而增加。

蛋白多醣上的固定負電荷決定了含有高濃度游離陽離子和低濃度游離陰離子的細胞外培養基的離子組成。由於聚集蛋白聚醣分子的濃度從軟骨表面向深層區域上升,組織的離子環境發生變化。ECM中無機離子的濃度產生高滲透壓。

軟骨作為材料的性質取決於膠原原纖維,蛋白多醣和組織液相的相互作用。由於合成和分解代謝過程,以及由物理損傷大分子的降解之間的不匹配結構和組成的變化,顯著影響軟骨的材料特性和改變其功能。由於蛋白聚醣和膠原蛋白的大分子組織的濃度和分佈取決於軟骨區的深度不同每個區域的生物力學特性。例如,以其高相對於切向設置到蛋白聚醣的低濃度膠原原纖維的濃度的表面區域已經最顯著抵消拉伸性,跨越組織表面均勻地分配負載。在過渡區和深度區,高濃度的蛋白聚醣賦予壓縮負荷轉移的組織性質。在水平“波浪線”軟骨材料特性急劇從柔順nekaltsifitsirovannoy區到硬礦化軟骨變化。在“波浪線”區域,組織的強度由膠原蛋白網絡提供。軟骨纖維不會穿過軟骨部分; 在骨軟骨組織強度的化合物是由特殊輪廓提供邊界之間的區域nekaltsifitsirovannogo和不規則指狀長出的形式,其“關閉”兩個層,並防止它們的分離鈣化軟骨。鈣化軟骨比軟骨下骨的密度小,所以其執行的軟化對軟骨的壓縮負荷和軟骨下骨發送它的中間層的功能。

在載荷過程中,出現三個力的複雜分佈 - 拉伸,剪切和壓縮。由於從負荷區排出水(以及細胞的代謝產物),關節基質變形,組織間液中離子濃度增加。水的運動直接取決於施加的負載的持續時間和強度,並且由於蛋白聚醣的負電荷而延遲。在蛋白聚醣時間組織變形更緊密地彼此壓靠,從而有效地增加了負電荷密度和分子間排斥力負電荷力反過來增加,以在織物的進一步變形的阻力。最終變形達到平衡,其中,所述外部力是平衡的內部負載電阻力 - 溶脹壓力(與離子蛋白聚醣的相互作用)和機械應力(相互作用蛋白聚醣和膠原蛋白)。消除負荷時,軟骨組織通過與營養素一起吸水而獲得其原始形狀。當蛋白聚醣的膨脹壓力被膠原蛋白網絡對其擴散的抵抗力所平衡時,實現了初始(預加載)組織形式。

關節軟骨的生物力學特性是基於織物的結構整體性-膠原蛋白聚醣組合物作為固相和水和離子溶解在其中作為液相。在負載之外,關節軟骨的靜水壓力約為1-2atm。這種靜水壓力可以在體內增加到 100-200大氣壓。在站立期間以毫秒為單位,在步行期間以40-50 atm為單位。研究在體外已經表明,50-150個大氣壓(生理的)的時間短的時間的流體靜壓力導致軟骨合成代謝的適度生長,2小時-導致液體軟骨喪失,但不引起任何其他變化。問題是軟骨細胞在體內對這種負荷反應有多快。

誘導水合作用的減少,隨後蛋白聚醣濃度的增加導致正電荷離子如H +和Na +的吸引。這導致ECM和軟骨細胞的總離子組成和pH的變化。延長負荷導致軟骨細胞pH值下降和蛋白多醣合成減少。也許細胞外離子環境對合成過程的影響也部分與其對ECM組成的影響有關。在弱酸性介質中新合成的聚集蛋白聚醣分子晚於正常條件成熟為聚集形式。軟骨細胞周圍pH的下降(例如,在負載期間)可能使更多新合成的聚集分子到達交感神經基質。

當負荷消除時,水從滑液腔返回,攜帶細胞的營養物質。受影響的骨關節炎軟骨,蛋白聚醣濃度被降低,因此,在滑液腔不僅垂直加載水動作時,也可在其他方向上,從而降低了功率軟骨細胞。

固定化或小負載導致的顯著降低中的軟骨蛋白多醣含量的合成方法和,而在動態負載的增加導致的適度增加蛋白聚醣合成和內容..劇烈運動(20公里15週一天)在狗中引起蛋白聚醣的含量的變化特別是在表面區域的濃度急劇下降。有一些可逆的軟骨軟化和軟骨下骨重塑。然而,大的靜態負荷導致軟骨損傷和隨後的退化。此外,聚集蛋白聚醣ECM的損失引發骨關節病的異常改變。聚集蛋白聚醣的喪失導致水的吸引和剩餘的少量蛋白聚醣的溶脹。聚集蛋白聚醣的這種溶解有助於降低局部固定電荷的密度並最終導致滲透壓的變化。

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