科學家們修改了帕金森病的分子機制

突觸核蛋白負責在帕金森氏病的形成澱粉樣蛋白沉積物的，在健康細胞中存在於聚合形式，並形成有毒的澱粉樣蛋白沉積物，它首先必須從正常蛋白複合物撤出。

神經退行性疾病通常與澱粉樣蛋白的形成有關 - 在神經細胞中錯折疊蛋白質的沉積物。蛋白質分子的正確功能完全取決於其空間堆積或折疊，並且蛋白質的三維結構中的違規通常導致不同程度的疾病。另一種鋪設方式可導致蛋白質分子相互“粘合在一起”並形成沉澱物，澱粉樣蛋白鏈，最終破壞細胞。

在神經元帕金森氏病的澱粉樣蛋白的積累的情況下，被稱為路易體主要由蛋白質α-突觸核蛋白。相當長的一段時間，人們認為α-突觸核蛋白在井可溶性單體形式健康的神經元的存在，但違反了三維結構的分子內（例如，由於突變）開始不受控制地不受控制和低聚 - 聚結成複合物以形成澱粉樣蛋白沉積物。

來自波士頓布萊根醫院和哈佛大學醫學院的研究人員表示，所有這些都是一個長期的誤解。他們認為，在一個健康的細胞中，沒有單一的突觸核蛋白分子，但是大的複合物，然而它們是非常可溶的。在這種狀態下，蛋白質不受不受控制的“自粘”和沈淀。

突觸核蛋白如何能夠領導科學界這麼久？正如作者在“自然”雜誌上所寫的那樣，科學家在某種意義上是自己的責任。突觸核蛋白已經用極其嚴格的方法進行了長時間的處理：其特徵之一是抗溫度變性和化學清潔劑。它不會凝結，即使在煮沸時也不會沉澱。（煮的時候會發生什麼蛋白質，也就是大家所熟知 - 足以煮雞蛋），這主要是因為這個，每個人都認為，在活細胞中它是易溶單個分子，這是不那麼容易得到的低聚和下降的形式在沉澱物中。從一個純技術角度更容易在細胞的苛刻條件下進行分配，因此它始終被視為一個單一的，單體分子，因為它違反了分子間的相互作用。但是，當科學家試圖通過使用較軟的技術來獲得從生物材料這種蛋白質，他們發現，在健康細胞中突觸核蛋白存在作為四聚體，與每個其他四個蛋白質分子相連。

研究人員使用人類血液和神經組織細胞分離和研究突觸核蛋白，而不是與細菌合作產生蛋白質，這一點也很重要。實驗表明，在四聚體形式的蛋白質聚集和沉澱很抗拒：實驗，其中歷時10天的時間裡，四突觸核蛋白並沒有表現出傾向形成澱粉樣蛋白的東西。相反，突觸核蛋白單體在幾天內開始形成特徵簇，在實驗結束時形成真正的澱粉樣蛋白鏈。

因此，研究人員總結說，為了沉澱，突觸核蛋白必須首先單體化，留下四聚體複合物。因此，有必要重新考慮帕金森病常用的治療方法。如果前面的努力都指向防止聚合突觸核蛋白，在結果的基礎上，有必要採取行動正好相反：保持在聚合狀態的“健康”的蛋白質，並防止四聚體複合物分子的出口，使他們沒有得到一個機會，濫阻塞和形成臭名昭著的澱粉樣蛋白沉積物。

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